محققان دانشگاه کارولینای شمالی اخیرا پلتفرم جدیدی برای دارورسانی ایجاد کردهاند. این روش محققان میتواند در تخریب پلاکهای آمیلوئید که نقش اصلی را در بروز بیماری آلزایمر بازی میکنند، مفید باشد.
به گزارش تکناک، یک مقاله جدید منتشر شده در مجله Nature Communications، جزئیات ساختاری پیشگامانهای را در مورد چگونگی شکلگیری بیماریهایی که بسیار شبیه به بیماری آلزایمر هستند، نشان میدهد. با این دانش، ممکن است محققان مکانیسم منحصر به فردی را برای از بین بردن رسوبات پروتئین بتا آمیلوئید و تأثیر آنها بر کسانی که از این بیماری رنج میبرند، کشف کرده باشند.
رونیت فریمن که رهبری این تحقیق را به عهده دارد، پپتید بتا آمیلوئید-42 هستهای که بخش کلیدی تشکیل پلاک آمیلوئید و رسوبات در مغز بیماران مبتلا به آلزایمر است را بررسی کرد. با ایجاد تغییرات مصنوعی از این پپتید در آزمایشگاه، این دانشمند و گروهش، قادر به کشف چگونگی کنترل نحوه جمعآوری و پیچش این مولکولها شدند.
نوآوری پپتید مصنوعی
فریمن میگوید: توانایی این مواد آمیلوئیدی در پیچخوردگی و تخریب، پتانسیل درمانهایی را که پلاکهای موجود در آلزایمر و سایر بیماریهای عصبی را تغییر میدهند و متعاقباً از بین میبرند، نشان میدهند. ما میدانیم که جهت پیچش فیبریل آمیلوئید با حالات مختلف پیشرفت بیماری مرتبط است. تصور کنید که با یک درمان ساده بتوانیم آمیلوئیدها را تغییر دهیم تا شکل آنها تغییر کند و ناپدید شوند؛ این دقیقا کاربرد آینده کشف ما است.
محققان با استفاده از تکنیکهای طیفسنجی پیشرفته، نحوه تعامل پپتیدهای منفرد را بررسی کردند و اطلاعاتی را در مورد میزان مونتاژ، فواصل بین پپتیدها، تراز پپتیدها و مهمتر از همه جهت پیچش را آشکار کردند. برای این کار از میکروسکوپ الکترونی و فلورسنت با وضوح بالا برای توصیف مورفولوژی مواد در دماهای مختلف استفاده شد.
محققین تشخیص دادند که دامنه N ترمینال پپتید برای برنامهریزی شکل مجموعه مانند لولهها، روبانها یا الیاف مهم است، در حالی که تغییرات ترمینال C باعث چرخش چپ یا راست در داخل ماده میشود. با استفاده از این قوانین طراحی، یک سری از پپتیدها تنظیم شدند تا بر حسب تقاضا بین نوارهای پیچ خورده چپ دست و راست دست در پاسخ به تغییر دما، تغییر کنند. سپس این وارونگی پیچشی مواد را مستعد تخریب توسط پروتئینهای طبیعی میکند که یک ویژگی مطلوب برای مواد مورد استفاده به عنوان ابزار تحویل است.